full2012.pdf - page 232

¡¨´ŠŠµœ„µ¦¥¹—‹´ (Binding energy) ¦³®ªn µŠÁ°œÅŽ¤r¨³Ž´ Á˜¦š
ข้อมูลพลังงานเสรี การยึดจับ (Binding energy) ระหว่างโครงสร้างของซับสเตรทกับโมเลกุลของเอนไซม์บอกถึ ง
อันตรกิริ ยา(interaction) ระหว่างซับสเตรทกับเอนไซม์ ถ้าค่า binding free energy ระหว่ างโครงสร้างซับสเตรทและเอนไซม์
จะมีค่ าเป็ นลบ แสดงว่าซับสเตรทสามารถเข้าไปจับกับเอนไซม์ได้อย่างดี และมีความเสถี ยร ส่วนค่า binding free energy มีค่า
เป็ นบวก แสดงว่าซับสเตรทไม่สามารถเข้าไปจับกับเอนไซม์ได้ ผลการคํานวณค่า Binding energy ระหว่างฮี แมกกลูตินินกับ
เอนไซม์ฟูริ นดังแสดงในตารางที่ 3 พบว่า กรดอะมิโนของฮีแมกกลูติ นินของระบบ FR-HHP5sq1 ยึดจับกับกรดอะมิโนของ
เอนไซม์ฟูริ นแข็งแรงที่สุด ถัดมาคื อระบบ FR-HPH5sq3 และ ระบบ FR-HPH5sq2 ส่วนระบบ FR-HPH5sq4 ยึดจับกับ
เอนไซม์ฟูริ นแข็งแรงน้อยที่สุ ด ซึ่งเป็ นระบบที่มีการหายไปของ K ที่ตําแหน่ ง S3-K แสดงให้เห็นว่าการยึดจับระหว่าง
เอ็นไซม์ฟูริ น-ฮีแมกกลูติ นินของระบบที่กรดอะมิ โนหายไปหนึ่ งตําแหน่งแข็งแรงน้อยกว่าอีกสามระบบ
˜µ¦µŠš¸É 3 ค่าพลังงานการยึดจับ (Binding energy) ระหว่าง HA กับเอนไซม์ฟู ริน หน่วย Kcal/mol
FR-HPH5sq1 FR-HPH5sq2 FR-HPH5sq3 FR-HPH5sq4
ǻG binding -122.00 ± 7.80 -116.91 ± 8.67 -117.94 ± 7.19 -105.12 ± 9.88
¦» žŸ¨„µ¦ª·‹´¥
จากการจําลองพลวัตเชิ งโมเลกุล เพื่อศึกษาเปรี ยบเทียบโครงสร้างและสมบัติไดนามิ กส์บริ เวณ cleavage site ของ
ฮีแมกกลูติ นิน สายพันธ์ ต่าง ๆ ทั้งสี่ แบบที่พบในประเทศไทยกับเอนไซม์ฟูริ น ผลการคํานวณค่า Binding energy ระหว่าง
ฮีแมกกลูติ นิน กับเอนไซม์ฟูริ น พบว่า ระบบ FR-HPH5sq1 ยึดจับกับกรดอะมิโนของเอนไซม์ฟู รินแข็งแรงที่สุด ถัดมาคือ
ระบบ FR-HPH5sq3 และ ระบบ FR-HPH5sq2 ส่วนระบบ FR-HPH5sq4 ยึดจับกับกรดอะมิโนของเอนไซม์ฟู รินแข็งแรง
น้อยที่สุด การยึดจับระหว่างเอ็นไซม์ฟูริ นกับฮี แมกกลูติ นินของระบบ FR-HPH5sq1 FR-HPH5sq2 และ FR-HPH5sq3 ไม่
แตกต่างกันมาก ทั้งนี้ เนื่ องจากในระบบ FR-HPH5sq2 และ FR-HPH5sq3 เมื่อเปรี ยบเทียบกับ FR-HPH5sq1 กรดอะมิโน
เปลี่ยนจากอาร์จีนีน S5-R และ S6-R กลายเป็ นไลซี น S5-K และ S6-K ซึ่ งเป็ นกรดอะมิโนที่ มีประจุบวกทั้ งคู่เพียงแต่ side
chain ของ ไลซีนสั้ นกว่าของอาร์จีนี นทําให้เกิดพันธะไฮโดรเจนกับกรดอะมิโนของเอนไซม์ฟูริ นน้อยกว่าเล็กน้อย ในขณะที่
ระบบ FR-HPH5sq4 ไลซี นหายไปที่ตําแหน่ งที่ 3 (S3-K) ส่ งผลให้การยึดจับกับกรดอะมิ โนของเอนไซม์ฟูริ นลดลงไป
ค่อนข้างมาก ทั้งนี้ เพราะใน binding pocket ของเอนไซม์ฟูริ นจะมีกรดอะมิโนที่ เป็ นประลบอยู่หลายตัว จึงเกิดอันตรกิริ ยาได้
ดีกับ ซับสเตรทที่เป็ นประจุบวก ผลการคํานวณ ค่ า Binding energy สอดคล้องเป็ นอย่างดีกับการคํานวณ ระยะทางที่
สําคัญของกลไกการตัดพันธะ และ % การเกิ ดพันธะไฮโดรเจน
232
การประชุมวิชาการระดับชาติ มหาวิ ทยาลัยทักษิณ ครั้งที่ 22 ประจำปี 2555