การประชุมวิชาการและผลงานวิจัย มหาวิทยาลัยทักษิณ ครั้งที่ 17 2550 - page 539

9
ในการศึ กษานี้พบว าแอคติวิตี้จํ าเพาะของเอเอพีไมมีความสั มพันธ กับคาทางคลินิ ก ทั้งนี้ อาจเนื่องมาจาก
สาเหตุ 2 ประการ ไดแก ประการแรกคือมี รายงานวา เอเอพี มี ความสํ าคัญในกระบวนการสร างเส นเลื อด
(angiogenesis) ของเนื้อเยื่อในโรคเนื้องอกรวมทั้ งเนื้อเยื่อที่มีการอักเสบดวย โดยพบวามีการแสดงออกของเอเอพี ที่
ผิวเซลลของเซลลเยื่อบุผิวหลายๆชนิดรวมทั้งแมคโครฟาจและนิวโทรฟล (neutrophil) (Look et al., 1989; Olsen et
al., 1997; Shipp and Look, 1993) ดั งนั้นการที่ ตรวจพบแอคติวิตี้จําเพาะของเอเอพีในน้ําลาย อาจจะแสดงให เห็นวา
มีการอักเสบเกิดขึ้นในอวัยวะปริทั นตและอาจจะมีเนื้อเยื่อปริทันต บางสวนถูกทําลายรวมด วย ขณะเดียวกั นพบวาเอ
เอพี มีผลต านการอักเสบ (anti-inflammation)โดยเอเอพีเป นไฮโดรไลซิสเอนไซม ซึ่ งซับ สเตรตไดแก อินเตอร
ลิวคิน - 8 และฟอรมิลเมไทโอนิลเปปไทดหรือ เอฟเอ็ มแอลพี (formylmethionyl peptides, FMLP) และซับสแตน พี
(substance P) (Kunii et al., 2005) ซึ่งทําใหเกิดการยับยั้งการทํางานของนิวโทรฟว ดังนั้นจึงอาจจะเปนสาเหตุ ทําให
สามารถตรวจพบแอคติวิ ตี้จํ าเพาะของเอเอพีในน้ําลายของกลุมที่ 2 และกลุ มที่ 3 ได และสาเหตุ อีกประการหนึ่ง
ได แกการปนเปอนของสารจากซี รั่มในอาสาสมัครบางราย ซึ่งเมื่อเอเอพี ถูกหลั่งออกมานอกเซลลอาจจะมารวมกับ
สารยับยั้งที่อยู ในซีรั่ม (endogenous serum inhibitors) ทําใหกลายเปนคอมเพล็กซ (complex) ทําใหเกิดปจจัยกวนที่
มีผลตอระดั บของพยาธิสภาพที่ พบ (Baggiolini M, 1980) เหมือนกับการเปนปจจัยกวนของดีพี พี โฟว ได จึงทํา
แอคติ วิตี้จําเพาะของเอเอพีในน้ําลายของกลุมที่ 1 มีคามากกวากลุ มที่ 3 ดวยเหตุผลที่กลาวมาทั้งหมดจึ งอาจจะทํา
ใหผลการศึกษาแอคติวิตี้จําเพาะของเอเอพีในน้ําลายในการศึกษานี้ไมเดนชัดนัก
สรุปผลการวิจัย
ผลการศึกษานี้แสดงใหเห็นว าแอคติวิตี้จําเพาะของ ดีพี พี โฟว ในน้ําลายของผู ปวยโรคปริทันตอักเสบมีคา
มากกวาผูที่มีสภาพปริทั นตที่ปกติ สวนแอคติวิตี้จําเพาะของ เอเอพี ไมพบวามีความสัมพันธกับโรคปริทันตอักเสบ
ดังนั้นแอคติวิตี้จําเพาะของดีพีพี โฟวในน้ําลายอาจจะใชเปนตัวบงชี้ในการดําเนินของโรคปริ ทันตอักเสบ
คําขอบคุณ
ขอขอบคุณ มหาวิ ทยาลัยขอนแกน และบัณฑิตวิทยาลั ย มหาวิทยาลัยขอนแก น ที่ใหทุนสนับสนุนการวิจั ย
ในครั้งนี้
เอกสารอางอิง
Baggiolini M S J, Bretz U,Dewald V,Ruch W. 1980. Cellular mechanisms of proteinase release from
inflammation cells and the degradation of extracellular protein. In: Protein degradation in health and
disease (Ciba Foundation Symposium 75). 105-121 p.
Chauncey H H. 1961. Salivary enzymes. J Am Dent Assoc 63:360-368.
Cox S W, Eley B M. 1992. Cathepsin B/L-, elastase-, tryptase-, trypsin- and dipeptidyl peptidase IV-like
activities in gingival crevicular fluid. A comparison of levels before and after basic periodontal
treatment of chronic periodontitis patients. J Clin Periodontol 19(5):333-339.
Dawes C. 1974. Rhythms in salivary flow rate and composition. Int J Chronobiol 2(3):253-279.